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Christian Löw

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Strukturbiologie des Membranproteins

„Die Einrichtung einer eigenen Forschungsgruppe ist immer eine wunderbare Herausforderung. Ich habe mich für das CSSB entschieden, da es ein überzeugendes wissenschaftliches Umfeld bietet, welches ideal für den Aufbau von Kooperationen, der Arbeit an neuen Methoden und anspruchsvollen Projekten ist.“

Christian Löw, Gruppenleiter des CSSB

Bisherige und aktuelle Forschung

Die Arbeitsgruppe entwickelt neue Methoden zur strukturellen Charakterisierung von integralen Membranproteinen, wobei in erster Linie die Röntgenstrukturanalyse zum Einsatz kommt. Ein Hauptfokus liegt hier auf dem molekularen Verständnis von Nährstofftransportern, die auch als Transportvehikel zur Aufnahme von Antibiotika und diverser Medikamente genutzt werden. Integrale Membranproteine stellen eine der größten Herausforderungen im Bereich der Strukturbiologie dar. Deswegen entwickeln wir neue Methoden zur Produktion, Stabilisierung und Kristallisation dieser Proteinklasse. Als zweites wissenschaftliches Standbein haben wir angefangen die Komponenten der Invasionsmaschine des Malaria Parasiten Plasmodium falciparum zu charakterisieren, um neue Ansatzpunkte zur Medikamentenentwicklung zu identifizieren.


Forschungsinteressen

- Hochaufgelöste Strukturbestimmung von integralen Membranproteinen mit Hilfe der Röntgenkristallogaphie
- Molekulares Verständnis des Transport-Zyklusses von Membranproteinen zur Aufnahme von Nährstoffen und Medikamenten (Antibiotika, Anti-Krebs-Medikamente)
- Methodenentwicklung zur Stabilisierung von Membranproteinen in detergenzfreien Lösungen
- Methoden zur Kristallisation von Membranproteinen
- Expression von integralen Membranproteinen und Komplexen in eukaryontischen Zelllininen
- Biophysikalische Methoden zur Charakterisierung dynamischer Prozesse von Membranproteinen
- Strukturelle Studien der Invasionsmaschine des Malaria Parasiten Plasmodium falciparum


Publikationen

Martinez Molledo M., et al. (2018) Multispecific Substrate Recognition in a Proton-Dependent Oligopeptide Transporter. Structure; 26(3):467-476.e4

Flayhan A., et al. (2018) Saposin Lipid Nanoparticles: A highly Versatile and Modular Tool for Membrane Protein Research. Structure; 26, 345-355

Quistgaard E.M., et al. (2017) Structure determination of a major facilitator peptide transporter: Inward facing PepTSt from Streptococcus thermophilus crystallized in space group P3121. PLoS One; 12(3):e0173126

Veith K., et al. (2017) Lipid-like Peptides can Stabilize Integral Membrane Proteins for Biophysical and Structural Studies. Chembiochem; 18(17):1735-1742

Frauenfeld J., et al. (2016) A novel lipoprotein nanoparticle system for membrane proteins. Nature Methods; 13, 345-51

Quistgaard E.M., et al. (2016) Understanding transport by the major facilitator superfamily (MFS): structures pave the way. Nature Reviews Molecular Cell Biology; 17, 123-32

Guettou F., et al. (2014) Selectivity mechanism of a bacterial homolog of the human drug-peptide transporters PepT1 and PepT2. Nat. Struct. Mol. Biol; 21, 728-31

Guettou F., et al. (2013) Structural insights into substrate recognition in proton-dependent oligopeptide transporters. EMBO Rep; 14, 804-10



Picture: © Marta Mayer
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